Ny metod att avbilda proteiner revolutionerar forskningen
För tio år sedan lanserade professor Richard Neutze vid Göteborgs universitet tanken om hur man skulle kunna avbilda strukturen i riktigt små proteinprover med hjälp av mycket korta, intensiva röntgenpulser. Nu har världens första anläggning tagits i bruk och resultaten av de första studierna visar att tekniken kan revolutionera forskningen.
Strukturbiologi är ett nytt och oerhört viktigt område inom vetenskapen. Nya metoder har gjort det möjligt för forskare att förstå hur de proteiner som bildar celler är ordnade i tre dimensioner och att denna struktur kan berätta om cellens kemi. Forskningsområdet har blivit alltmer beroende av mycket ljusintensiva röntgenkällor. Av detta skäl har anläggningar för synkrotrongenererad röntgenstrålning byggts över hela världen, inklusive i Sverige (Maxlab i Lund).
När Richard Neutze med kollegor för tio år sedan lanserade tanken att mycket korta röntgenpulser från en fri elektronlaser skulle kunna göra det möjligt att registrera strukturell information från ett mycket litet proteinprov långt utöver vad som är möjligt med hjälp av synkrotronljus fanns ingen sådan utrustning. Konceptet gick ut på att använda mycket kort men intensiv röntgenstrålning i pulser för att samla nyttig strukturell information innan betydande strålningsskador kunde uppstå.
Detta koncept har nu testats i experiment vid världens första frielektronlaserröntgen (Linac Coherent Light Source, LCLS, i Kalifornien) som kan ge korta, extremt intensiva röntgenpulser.
Den vetenskapliga tidskriften Nature publicerar i dag två studier som gjorts i den helt nya anläggningen. Professor Richard Neutze är medförfattare i den studie som letts av Henry Chapman (Tyskland) om diffraktion från små-kristaller (mindre än en tusendels millimeter över) av ett membran protein redovisas och struktur membranprotein återvinnas. Den andra studien, som letts av Richard Neutzes förre mentor Janos Hajdu (Uppsala), gjorde liknande försök på enskilda viruspartiklar. Studien visar att data kan spelas in även från prover som inte är kristallformade.
Nya experiment kommer att utföras under februari för att förbättra noggrannheten med vilken membranproteinstrukturer kan bestämmas med hjälp av dessa nya metoder. Inom den närmaste framtiden kommer mätningar att göras på ännu mindre nano-kristaller och det bör vara möjligt att använda ännu snabbare, starkare och kortare våglängder på röntgenpulserna.
Artikeln Femtosecond X-ray protein nanocrystallography finns att läsa på: www.nature.com/nature/journal/v470/n7332/full/nature09750.html
Kontaktinformation
KONTAKT:
Richard Neutze, Institutionen för kemi vid Göteborgs universitet
031- 786 3974
0738- 536622
richard.neutze@chem.gu.se
