Röntgenlaser avslöjar proteinernas värld i 3D
En ny studie, gjord av ett internationellt forskarteam med deltagande från Uppsala och Göteborgs universitet, visar att det finns en enorm potential att använda röntgenlaser för att undersöka den atomära strukturen hos proteiner. Nu publiceras de intressanta resultaten i tidskriften Science nätversion Science Express.
Röntgenlasern, den första i världen finns i Stanford USA, producerar extremt starka och korta pulser. Styrkan i varje röntgenpuls motsvarar intensiteten av allt solljus som träffar jorden, fokuserat på en kvadratmillimeter. Förra året lyckades Uppsalaforskare skapa bilden av ett intakt virus med denna metod, vilket väckte uppmärksamhet i hela världen.
Tekniken har nu använts för att bestämma positionen för enskilda atomer och aminosyror i ett protein, det välkända proteinet Lysozym. Tidigare röntgentekniker har krävt att proteiner studeras i form av stora konstgjorda proteinkristaller för att förstärka signalen och för att undgå strålskador. Med den nya röntgenlasern kan dessa kristaller vara mikrometerstora eller till och med ännu mindre, och de avbildas en och en i en stråle av vatten eller annan vätska.
– Laserpulserna är så starka att proverna förstörs efter strålningen, men pulserna är så korta att atompositionerna inte hinner ändras, säger Nicusor Timneanu, som tillsammans med kollegan Carl Caleman vid Uppsala universitet ansvarat för datorsimuleringar av experimentet.
Nyckeln till den högupplösta avbildningen är de ultrakorta laserpulserna. Ingen väsentligt strålskada skedde under exponeringen. Simuleringen visar att proverna kokas upp till hundra tusen grader Celsius på en extremt kort tid.
Den ultrasnabba tekniken öppnar dörren till analyser av nya typer av biomolekyler. Till exempel membranproteiner, för vilka det är svårt att bilda tillräckligt stora kristaller för att studera med konventionella röntgenkällor.
– Ett annat exempel är komplexa system som är väldigt känsliga för strålskador. Sådana studier av proteinmolekyler är viktiga för biologi och medicin, eftersom kunskap om deras struktur underlättar utveckling av nya mediciner, säger Nicusor Timneanu.
KONTAKT OCH INFORMATION
Studien har finansierats av bland andra Vetenskapsrådet och STINT.
Referens: Science DOI: 10.1126/science.1217737
För mer information, kontakta Nicusor Timneanu, tel: 018-471 44 51, 070-425 09 26, nicusor.timneanu@icm.uu.se eller Carl Caleman, tel: 018-471 36 11, carl.caleman@physics.uu.se
