Forskarnas genombrott öppnar för fler studier av proteinrörelser
Ett nytt sätt att studera proteiners rörelser har tagits fram av forskare vid Umeå universitet och MAX IV-laboratoriet i Lund. Metoden gör det möjligt att utföra betydligt fler experiment än tidigare och lära oss mer om livsviktiga processer i cellerna hos människor, djur och växter.
Proteiner måste röra sig för att kunna utföra sina biologiska uppgifter i cellen. Denna rörelse kallas proteindynamik och är inprogrammerad i proteinets aminosyrasekvens genom evolutionen. Eftersom proteindynamik styr livsviktiga processer som fotosyntes, nervimpulser och energiomvandling, är många forskargrupper engagerade i att utveckla metoder för att studera dessa strukturförändringar på molekylär nivå.
Ett sätt är att använda röntgenstrålning från en synkrotron. Problemet är att det endast finns en handfull synkrotronstationer i världen som är specialiserade på tidsupplösta experiment, vilket gör forskarnas tillgång kraftigt begränsad. Magnus Anderssons forskargrupp vid Umeå Universitet har tillsammans med ett team från MAX IV-laboratoriet, lett av Tomás Plivelic, utvecklat en metod som istället kombinerar snabba röntgendetektorer med indirekt laseraktivering. Detta gör det möjligt att genomföra tidsupplösta experiment vid fler synkrotronstationer, inklusive MAX IV i Sverige.
”Stor potential”
– Vårt experiment har stor potential att bana väg för en rad intressanta studier av proteindynamik vid MAX IV-synkrotronen. Vi skulle exempelvis vilja studera hur lipider i cellmembranet påverkar dynamiken hos transportproteiner som påverkar stressreglering hos växter, samt hjärtats pumpcykel, säger Magnus Andersson, universitetslektor vid Kemiska institutionen.
Det forskarna har gjort är att de istället för specialiserade synkrotronstationer använt röntgendetektorer som kan registrera röntgenstrålning på mikro- till millisekundskala. Dessa har de kombinerat med indirekt laseraktivering av ett ATP-beroende protein som kallas adenylat kinas. Reaktionen kunde följas i 50 millisekunder med minimala negativa effekter från röntgenstrålningen, som annars kan bryta ned biologiskt material. För aktiveringen användes en inaktiv form av ATP – en så kallad burförening – som frigör ATP när lasern träffar provet. Denna metod möjliggör studier av proteindynamik hos ett stort antal proteiner.
– En viktig aspekt är att detta projekt binder samman forskning i norra Sverige med nationell infrastruktur i de södra delarna av landet, vilket stärker vårt forskningssamarbete och möjliggör fler framsteg inom området, säger Magnus Andersson.
Läs mer om Magnus Anderssons forskning
Om den vetenskapliga artikeln
Konstantinos Magkakis, Fredrik Orädd, Byungnam Ahn, Vanessa Da Silva, Roberto Appio, Tomás S. Plivelic, Magnus Andersson. Real-time structural characterization of protein response to a caged compound by fast detector readout and high-brilliance synchrotron radiation. Structure, 2024. DOI: 10.1016/j.str.2024.05.015.
För mer information kontakta gärna:
Magnus Andersson, universitetslektor vid Kemiska institutionen, Umeå universitet
Telefon: 090-786 57 56
E-post: magnus.p.andersson@umu.se
