Protein med järnkoll
Proteiner väljer metaller på ett mer avancerat sätt än man tidigare trott visar en ny studie som i veckan publiceras i Proceedings of the National Academy of Sciences USA (PNAS). Resultat som ökar förståelsen för biokemiska reaktioner man försöker efterlikna industriellt, till exempel inom så kallad grön kemi.
Proteiner utför kemiska reaktioner i allt liv, från bakterier till växter och människor. Ofta är proteinet beroende av att binda metalljoner för att kunna utföra sin funktion, speciellt för komplicerad kemi, till exempel när växter producerar syre eller när vi använder syret för att omvandla energi till att driva de kemiska processerna i vår kropp.
– Naturen använder sig av ungefär ett dussin olika metaller som finns tillgängliga i cellen. En förutsättning för att rätt reaktion skall kunna utföras är att varje protein binder rätt metall. Vi har studerat hur proteiner kan välja bland dessa, säger Martin Högbom, professor vid institutionen för Biokemi och biofysik, Stockholms universitet.
Det är känt att vissa metaller föredrar att binda till olika kemiska grupper och att detta kan utnyttjas av proteiner för att binda rätt metall. Dock finns det andra metaller som man inte kan skilja åt på detta sätt, som till exempel järn och mangan. Det är metaller som bland annat används i cellen för att förbränna näringsämnen och av växter för att producera syre med hjälp av solljus. Detta är biokemiska processer som man gärna vill efterlikna industriellt, och då är en förståelse för de bakomliggande mekanismerna nödvändig.
Nytt sätt att se på metallselektivitet
För att studera hur proteiner kan skilja på dessa metaller använde forskarna ett modellprotein som i cellen binder mangan på ett ställe och järn på ett annat. I studien visar de att proteinet i sig själv inte bara kan skilja på metallerna som sådana, utan även använder deras inneboende kemiska egenskaper, när metallerna reagerar med syre, för att öka specificiteten.
– Det är ett nytt sätt att se på metallselektivitet hos proteiner och det skall bli superspännande att försöka bena ut exakt vilka egenskaper proteinet använder sig av för att åstadkomma detta, säger Martin Högbom.
Projektet är ett samarbete mellan forskare vid Stockholms universitet och Max Planck-institutet för kemisk energiomvandling i Tyskland.
Länk till artikeln i PNAS: ”Direct observation of structurally encoded metal discrimination and ether bond formation in a heterodinuclear metalloprotein”.
